Crystal structure of the most catalytically effective carbonic anhydrase enzyme known, SazCA from the thermophilic bacterium Sulfurihydrogenibium azorense (171 visite)
Bioorg Med Chem Lett (ISSN: 0960-894x), 2015 May 1; 25(9): 2002-2006.
Tipo di articolo: Journal Article,
Impact factor: 2.486, Impact factor a 5 anni: 2.303
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Parole chiave: Bacterial Carbonic Anhydrase, Proton Transfer Mechanism, Thermoactive Enzyme, Thermostable Enzyme,
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NEUROFARBA Department, Sezione di Scienze Farmaceutiche, Via Ugo Schiff 6, 50019 Sesto Fiorentino, Florence, Italy
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Two thermostable α-carbonic anhydrases (α-CAs) isolated from thermophilic Sulfurihydrogenibium spp.; namely SspCA (from S. yellowstonensis) and SazCA (from S. azorense), were shown in a previous work to possess interesting complementary properties. SspCA was shown to have an exceptional thermal stability, whereas SazCA demonstrated to be the most active α-CA known to date for the CO<inf>2</inf> hydration reaction. Here we report the crystallographic structure of SazCA and the identification of the structural features responsible for its high catalytic activity, by comparing it with SspCA structure. These data are of relevance for the design of engineered proteins showing higher stability and catalytic activity than other α-CAs known to date. © 2015 Elsevier Ltd.
| ▼ Structural characterization of proteins and enzymes isolated from organisms living under unusual conditions |
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Di Fiore A, Alterio V, Monti SM, De Simone G, D’Ambrosio K
* Thermostable carbonic anhydrases in biotechnological applications (253 visite)
Int J Mol Sc (ISSN: 1422-0067, 1661-6596, 1422-0067linking), 2015; 16(7): 15456-15480.
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