Interactions of Cu 2+ with prion family peptide fragments: Considerations on affinity, speciation and coordination (489 views)
Coord Chem Rev (ISSN: 0010-8545), 2012 Oct; 256(19-20): 2202-2218.
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Paper type: Journal Article,
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Keywords: Binding Modes Of Cu 2+ Ion, Copper, Doppel, Hexarepeats, Octarepeats, Protective Or Toxic Prp Effects, Prp Amyloidogenic Region, Stability Constants,
Affiliations:
*** IBB - CNR ***
Dipartimento di Scienze Chimiche, Università di Catania, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
Istituto di Biostrutture e Bioimmagini, Consiglio Nazionale delle Ricerche, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
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Keywords: Binding Modes Of Cu 2+ Ion, Copper, Doppel, Hexarepeats, Octarepeats, Protective Or Toxic Prp Effects, Prp Amyloidogenic Region, Stability Constants,
Affiliations:
*** IBB - CNR ***
Dipartimento di Scienze Chimiche, Università di Catania, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
Istituto di Biostrutture e Bioimmagini, Consiglio Nazionale delle Ricerche, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
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Interactions of Cu 2+ with prion family peptide fragments: Considerations on affinity, speciation and coordination
The review describes the stability and the coordination modes of Cu 2+ complexes with different regions of N-terminus prion proteins. The structural features of the different metal species are correlated both with the Cu 2+-driven redox properties and with the conformational changes induced by the Cu 2+ in the different metal binding regions of the protein. The formation of mixed metal complexes is also discussed.We emphasize that binding features should be discussed by referring to the species that actually forms under specific conditions (pH, buffer, etc.) rather than to the " binding site" ; correlating properties with the structures of the so called 'binding sites' may lead to misinterpretation of the experimental results, since a 'binding site' often corresponds to a mixture of species. We also highlight that ignoring species that form with ligands other than the prion peptide (e.g. the buffer) may lead to underestimating their role in crucial processes (e.g. redox activity). © 2012 Elsevier B.V.
The review describes the stability and the coordination modes of Cu 2+ complexes with different regions of N-terminus prion proteins. The structural features of the different metal species are correlated both with the Cu 2+-driven redox properties and with the conformational changes induced by the Cu 2+ in the different metal binding regions of the protein. The formation of mixed metal complexes is also discussed.We emphasize that binding features should be discussed by referring to the species that actually forms under specific conditions (pH, buffer, etc.) rather than to the " binding site" ; correlating properties with the structures of the so called 'binding sites' may lead to misinterpretation of the experimental results, since a 'binding site' often corresponds to a mixture of species. We also highlight that ignoring species that form with ligands other than the prion peptide (e.g. the buffer) may lead to underestimating their role in crucial processes (e.g. redox activity). © 2012 Elsevier B.V.
Interactions of Cu 2+ with prion family peptide fragments: Considerations on affinity, speciation and coordination
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Interactions of Cu 2+ with prion family peptide fragments: Considerations on affinity, speciation and coordination
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Russo L, Raiola L, Campitiello MA, Magrì A, Fattorusso R, Malgieri G, Pappalardo G, La Mendola D, Isernia C
* Probing the residual structure in avian prion hexarepeats by CD, NMR and MD techniques (418 views)
Molecules (ISSN: 1420-3049, 1420-3049electronic, 1420-3049linking), 2013 Sep; 18(9): 11467-11484.
Impact Factor: 2.095
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La Mendola D, Bonomo RP, Impellizzeri G, Maccarrone G, Pappalardo G, Pietropaolo A, Rizzarelli E, Zito V
* Copper(II) complexes with chicken prion repeats: Influence of proline and tyrosine residues on the coordination features (301 views)
J Biol Inorg Chem (ISSN: 0949-8257, 1432-1327electronic, 0949-8257print), 2005 Sep; 10(5): 463-475.
Impact Factor: 3.224
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La Mendola D, Bonomo R, Maccarrone G, Pappalardo G, Rizzarelli E
* A thermodynamic and spectroscopic study on the copper(II) complexes with hexarepeats fragments of the avian prion protein (324 views)
J Chem Res (ISSN: 0162-0134, 1873-3344, 0162-0134print), 2003 Jul 15; 96(1): N/D-N/D.
Impact Factor: 2.343
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* Probing the residual structure in avian prion hexarepeats by CD, NMR and MD techniques (418 views)
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La Mendola D, Bonomo RP, Impellizzeri G, Maccarrone G, Pappalardo G, Pietropaolo A, Rizzarelli E, Zito V
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La Mendola D, Bonomo R, Maccarrone G, Pappalardo G, Rizzarelli E
* A thermodynamic and spectroscopic study on the copper(II) complexes with hexarepeats fragments of the avian prion protein (324 views)
J Chem Res (ISSN: 0162-0134, 1873-3344, 0162-0134print), 2003 Jul 15; 96(1): N/D-N/D.
Impact Factor: 2.343
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