Dottorato di ricerca in Biotecnologie industriali e molecolari
Sede di svolgimento: Università di Napoli “Federico II”
Data: 15/04/2013
Votazione: Ottimo
L’attività di dottorato è stata svolta presso l’Istituto di Biostrutture e Bioimmagini del CNR sotto la co-tutela della Dott.ssa Marilisa Leone
Attività di ricerca: studi strutturali e di interazione di proteine in soluzione tramite tecniche spettroscopiche di Risonanza Magnetica Nucleare (NMR) e di docking:
Corso di perfezionamento in Biotecnologie della riproduzione assistita
Sede di svolgimento: Università di Napoli “Federico II”
Data esame: 29/10/2008
Abilitazione all’esercizio della professione di biologo, sezione A
Data di conseguimento: seconda sessione dell’anno 2007
Laurea specialistica in Biotecnologie del farmaco, 9/S
Sede di svolgimento: Università di Napoli “Federico II”
Data: 24/07/2007
Votazione: 110/110
Titolo della tesi: “Progettazione, sintesi e valutazione di attività biologica di nuovi agenti citotossici a struttura dichetopiperazinica”

Corso pratico EMBO “Integrated modelling of biomolecular interactions”
Descrizione: corso tenutosi a Barcellona (Spagna) dal 4 al 9 Luglio 2016
Corso: “Advanced methods for the integration of other structural data with NMR data”
Descrizione: corso organizzato dal CERM (Centro di Ricerca Risonanze Magnetiche) a Sesto Fiorentino (FI) dal 21 al 25 Gennaio 2013.
Corso specialistico “Struttura, dinamica e interazioni tra proteine”
Descrizione: corso organizzato dal GIDRM (Gruppo Italiano Discussione Risonanze Magnetiche) a Torino dal 30 Agosto al 3 Settembre 2010

Incarichi coperti in enti di ricerca

Gennaio 2018-Dicembre 2018
Struttura: Cirpeb (Centro interuniversitario di ricerca sui peptidi bioattivi)
Attività di ricerca: utilizzo di tecniche NMR per il calcolo di strutture tri-dimensionali di peptidi e studi di interazione proteina-peptide; progettazione di antagonisti di interazioni tra proteine mediante metodi computazionali.
Dicembre 2014-Dicembre 2017
Struttura: CNR-IBB (Istituto di Biostrutture e Bioimmagini)
Assegno di ricerca (tipologia GRANT) nell’ambito del programma di ricerca “Structure-based design of anti-cancer therapeutics targeting the Sam domain of Ephrin A2 receptor” finanziato dall’ AIRC (Associazione Italiana per la Ricerca sul Cancro)- progetto MFAG 15831
Attività di ricerca: utilizzo di tecniche NMR per il calcolo di strutture tri-dimensionali di peptidi e studi di interazione proteina-peptide
Dicembre 2012-Dicembre 2014
Struttura: CNR-IBB (Istituto di Biostrutture e Bioimmagini)
Assegno di ricerca nell’ambito del programma di ricerca “STRAIN-STRAtegie terapeutiche INnovative”
Attività di ricerca: utilizzo di tecniche NMR per il calcolo di strutture tri-dimensionali di peptidi e studi di interazione proteina-peptide.

• Vincenzi M, Mercurio FA, Di Natale C, Palumbo R, Pirone L, La Manna S, Marasco D, Pedone EM, Leone M. Targeting Ship2-Sam with peptide ligands: novel insights from a multidisciplinary approach In Press: Bioorg Chem 2022
• La Manna S, Lopez-Sanz L, Bernal S, Fortuna S, Mercurio FA, Leone M, Gomez-Guerrero C, Marasco D. Cyclic mimetics of kinase-inhibitory region of Suppressors of Cytokine Signaling 1: Progress toward novel antiinflammatory therapeutics. Eur J Med Chem 2021; 221: 113547.
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. NMR spectroscopy in the conformational analysis of peptides: an overview. Curr Med Chem 2021; 28: 2729-2782.
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. Protein Interaction Domains: structural features and drug discovery applications (part 2). Curr Med Chem 2021; 28: 854-892.
• La Manna S, Lopez-Sanz L, Mercurio FA, Fortuna S, Leone M, Gomez-Guerrero C, Marasco D. Chimeric Peptidomimetics of SOCS 3 Able to Interact With JAK2 as Anti-inflammatory Compounds. ACS Med Chem Lett. 2020;11(5):615-623.
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. Protein Interaction Domains: structural features and drug discovery applications (part 2). Curr Med Chem. 2020, doi:10.2174/0929867327666200114114142.
• Miceli M, Cutignano A, Conte M, Ummarino R, Romanelli A, Ruvo M, Leone M, Mercurio FA, Doti N, Manzo E, Romano G, Altucci L, Ianora A. Monoacylglycerides from the Diatom Skeletonema marinoi Induce Selective Cell Death in Cancer Cells. Mar Drugs. 2019, 17(11). pii: E625. doi: 10.3390/md17110625.
• Mercurio FA, Di Natale C, Pirone L, Vincenzi M, Marasco D, De Luca S, Pedone EM, Leone M. Exploring the ability of cyclic peptides to target SAM domains: a computational and experimental study. Chembiochem. 2019, doi: 10.1002/cbic.201900444
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. Protein Interaction Domains and post-translational modifications: structural features and drug discovery applications. Curr Med Chem. 2019, doi: 10.2174/0929867326666190620101637
• Tito A, Barbulova A, Zappelli C, Leone M, Ruvo M, Mercurio FA, Chambery A, Russo R, Colucci MG, Apone F. The Growth Differentiation Factor 11 is Involved in Skin Fibroblast Ageing and is Induced by a Preparation of Peptides and Sugars Derived from Plant Cell Cultures. Mol Biotechnol. 2019 doi: 10.1007/s12033-019-00154-w.
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. About TFE: old and new findings. Curr Protein Pep Sci. 2019;20(5):425-451
• Mercurio FA, Di Natale C, Pirone L, Marasco D, Calce E, Vincenzi M, Pedone EM, De Luca S, Leone M. Design and analysis of EphA2-SAM peptide ligands: A multi-disciplinary screening approach. Bioorg Chem. 2018; 84:434-443.
• Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. Sam domains in multiple diseases. Curr Med Chem. 2018; doi: 10.2174/0929867325666181009114445.
• Mercurio FA, Scaloni A, Caira S, Leone M. The antimicrobial peptides casocidins I and II: Solution structural studies in water and different membrane-mimetic environments. Peptides. 2018; doi: 10.1016/j.peptides.2018.09.004.
• Mercurio FA, Pirone L, Di Natale C, Marasco D, Pedone EM, Leone M. Sam domain-based stapled peptides: Structural analysis and interaction studies with the Sam domains from the EphA2 receptor and the lipid phosphatase Ship2. Bioorg Chem. 2018;80:602-610
• Falanga A, Mercurio FA, Siciliano A, Lombardi L, Galdiero S, Guida M, Libralato G, Leone M, Galdiero E. Metabolomic and oxidative effects of quantum dots-indolicidin on three generations of Daphnia magna. Aquat Toxicol. 2018;198:158-164.
• Avitabile C, Diaferia C, Della Ventura B, Mercurio FA, Leone M, Roviello V, Saviano M, Velotta R, Morelli G, Accardo A, Romanelli A. Self-Assembling of Fmoc-GC Peptide Nucleic Acid Dimers into Highly Fluorescent Aggregates. Chemistry. 2018;24(18):4729-4735.
• Mercurio FA, Di Natale C, Pirone L, Iannitti R, Marasco D, Pedone EM, Palumbo R, Leone M. The Sam-Sam interaction between Ship2 and the EphA2 receptor: design and analysis of peptide inhibitors. Sci Rep. 2017;7(1):17474.
• Mercurio FA, Costantini S, Di Natale C, Pirone L, Guariniello S, Scognamiglio PL, Marasco D, Pedone EM, Leone M. Structural investigation of a C-terminal EphA2 receptor mutant: Does mutation affect the structure and interaction properties of the Sam domain? Biochim Biophys Acta. 2017;1865(9):1095-1104
• La Manna S, Scognamiglio PL, Di Natale C, Leone M, Mercurio FA, Malfitano AM, Cianfarani F, Madonna S, Caravella S, Albanesi C, Novellino E, Marasco D. Characterization of linear mimetic peptides of Interleukin-22 from dissection of protein interfaces. 2017, DOI: 10.1016/j.biochi.2017.05.002.
• Diaferia C, Gianolio E, Sibillano T, Mercurio FA, Leone M, Giannini C, Balasco N, Vitagliano L, Morelli G, Accardo A. Cross-beta nanostructures based on dinaphthylalanine Gd-conjugates loaded with doxorubicin. Sci Rep. 2017,7(1):307;
• Mercurio FA, Leone M. The Sam Domain of EphA2 Receptor and its Relevance to Cancer: A Novel Challenge for Drug Discovery? Curr Med Chem. 2016,23(42):4718-4734. Review;
• Mercurio FA, Marasco D, Di Natale C, Pirone L, Costantini S, Pedone EM, Leone M. Targeting EphA2-Sam and Its Interactome: Design and Evaluation of Helical Peptides Enriched in Charged Residues. Chembiochem. 2016,17(22):2179-2188;
• Diaferia C, Mercurio FA, Giannini C, Sibillano T, Morelli G, Leone M, Accardo A. Self-assembly of PEGylated tetra-phenylalanine derivatives: structural insights from solution and solid state studies. Sci Rep. 2016, 6:26638;
• Calce E, Mercurio FA, Leone M, Saviano M., De Luca S. Eco-friendly microwave-assisted protocol to prepare hyaluronan-fatty acid conjugates and to induce their self-assembly process. Carbohydrate Polymers. 2016,143:84-89;
• Calce E, Leone M, Mercurio FA, Monfregola L, De Luca S. Solid-Phase S-Alkylation Promoted by Molecular Sieves. Org Lett. 2015,17(22):5646-9;
• Scudiero O, Nigro E, Cantisani M, Colavita I, Leone M, Mercurio FA, Galdiero M, Pessi A, Daniele A, Salvatore F, Galdiero S. Design and activity of a cyclic mini-?-defensin analog: a novel antimicrobial tool. International Journal of Nanomedicine. 2015 (10) 6523—6539;
• Mercurio FA, Di Natale C, Pirone L, Scognamiglio PL, Marasco D, Pedone EM, Saviano M, Leone M. Peptide Fragments of Odin-Sam1: Conformational Analysis and Interaction Studies with EphA2-Sam. Chembiochem. 2015, 16(11):1629-36;
• Calce E, Ringhieri P, Mercurio FA, Leone M, Bugatti V, Saviano M, Vittoria V, De Luca S. Biocompatible process to prepare hyaluronic acid-based material able to self-assemble in stable nano-particles RSC Advances. 2015, DOI:10.1039/C5RA03107A;
• Mercurio FA, Scognamiglio PL, Di Natale C, Marasco D, Pellecchia M, Leone M. CD and NMR conformational studies of a peptide encompassing the Mid Loop interface of Ship2-Sam. Biopolymers. 2014, 101(11):1088-98;
• Leone M, Mercurio FA, Vincenzi M, Accardo A, Ringhieri P, Tesauro D, Carrière F, Rossi F. Conformational disorder in phosphopeptides: solution studies by CD and NMR techniques. Peptidomics. 2014, (1): 14.21;
• Costantini S, Raucci R, Colonna G, Mercurio FA, Trotta AM, Ringhieri P, Leone M, Rossi F, Pellegrino C, Castello G, Scala S. Peptides targeting chemokine receptor CXCR4: structural behavior and biological binding studies. J Pept Sci. 2014, 20(4):270-8;
• Mercurio FA, Marasco D, Pirone L, Scognamiglio PL, Pedone EM, Pellecchia M, Leone M. Heterotypic Sam-Sam association between Odin-Sam1 and Arap3-Sam: binding affinity and structural insights. Chembiochem. 2013, (14):100-106;
• Mercurio FA, Marasco D, Pirone L, Pedone EM, Pellecchia M, Leone M. Solution structure of the first Sam domain of Odin and binding studies with the EphA2 receptor. Biochemistry. 2012;51(10):2136-45.