Biografia

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Ornella Maglio si è laureata in Chimica Industriale nel 1989 presso l’Università degli Studi di Napoli Federico II, dove ha conseguito anche il Dottorato di Ricerca in Scienze Chimiche nel 1992. Nel 1998 è stata Visiting Fellow presso il National Institute for Medical Research di Londra, dove ha lavorato nel gruppo di Annalisa Pastore.
Attualmente è Primo Ricercatore presso l’Istituto di Biostrutture e Bioimmagini (IBB) del Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR) di Napoli. I suoi interessi di ricerca si concentrano sulla progettazione de novo di modelli di metalloproteine basati su peptidi, con applicazioni nella catalisi, nella costruzione di nanomateriali funzionali e nei biosensori. La sua attività di ricerca comprende la sintesi e la caratterizzazione strutturale di questi sistemi, principalmente mediante spettroscopia NMR.
I suoi interessi di ricerca comprendono inoltre la progettazione, sintesi e la caratterizzazione di peptidi bioattivi per applicazioni biomediche e biotecnologiche.
Attualmente è coautrice di circa 70 pubblicazioni su riviste scientifiche internazionali (tra cui ACS Catalysis, Nature Chemical Biology, Accounts of Chemical Research, Journal of the American Chemical Society e PNAS) e di capitoli di libri.

Interessi di ricerca

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L’attività di ricerca della Dott.ssa Maglio è rivolta allo studio del riconoscimento molecolare di molecole di natura peptidica da parte di recettori e/o partner proteici, nonché alla progettazione, sintesi e caratterizzazione strutturale e spettroscopica di modelli di proteine e metalloproteine di interesse biotecnologico.
Tale ricerca è perseguita attraverso la caratterizzazione strutturale in soluzione, principalmente mediante spettroscopia NMR. In particolare, ispirandosi a sistemi naturali, vengono utilizzati modelli di peptidi bioattivi e metalloenzimi artificiali progettati de novo per investigare i requisiti minimi necessari all’attività funzionale e comprendere le relazioni struttura–funzione di metalloproteine e peptidi, le loro interazioni con altre biomolecole, nonché i meccanismi alla base della catalisi mediata da metalli.
Tutti gli studi sono condotti mediante tecniche di spettroscopia NMR, sia in sistemi diamagnetici sia paramagnetici, per la determinazione della conformazione delle biomolecole, per lo studio delle loro dinamiche e interazioni molecolari.

Pubblicazioni scelte

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1. M. Chino, C. Cerrone, F. Pirro, M. De Fenza, S. Demeshko, O. Maglio, F. Mayer, A. Lombardi “Iron to Cobalt Swapping in a Bioinspired Heme-Peroxidase: Structural Characterization and Functional Implications” Inorganic Chemistry 65, 9359, 2026.
2. M. De Fenza, O. Maglio, L. Leone, M. Tancredi, G. D'Errico, F. Nastri, E.O. Niola, D. D’Alonzo, A. Lombardi “Dehalogenation activity of a miniaturize substrate dependent functional switch” Journal of Inorganic Biochemistry 276, 113154, 2026.
3. C. Spallacci, M. Chino, A. Rosato, O. Maglio, P. Huang, L. D’Amario, A. Lombardi, C. Andreini, M.H. Cheah “A bioinformatics approach to design minimal biomimetic metal-binding peptides” Commun. Chem. 8, 296, 2025.
4. M. De Fenza, F. Locri, F. Plastino, M. Chino, O. Maglio, L. Leone, G. Gazzaroli, M. Belleri, A. Giacomini, A. Kvanta, H. André, V. Pavone, D. D’Alonzo “Turn-Adopting Peptidomimetic as a Formyl Peptide Receptor-1 Antagonist” ACS. Pharmacology and Translational Science 7, 3476, 2024.
5. F. Pirro, S. La Gatta, F. Arrigoni, A. Formulari A., O. Maglio, P. Del Vecchio, M. Chiesa, L. De Gioia, L. Bertini, M. Chino, F. Nastri, A. Lombardi “A De Novo-Designed Type 3 Copper Protein TuneS. Catechol Substrate Recognition and Reactivity” Angew. Chem. Int. Ed. 62, e202211552, 2023.

Progetti in evidenza

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PRIN2022 - Progetti di Rilevante Interesse Nazionale - Titolo progetto: “Atomic-level description of the modulation of protein structure and stability by the ions of the Hofmeister series” Codice progetto: “2022FTHZZ7” dal 28/09/2023 al 27/09/2025 (research area PE4) - Partecipante al Programma di ricerca.

PRIN2020 - Progetti di Rilevante Interesse Nazionale - Titolo progetto: “SEAfood WAste Valorization by oxidative metalloEnzymes (SEA-WAVE)” Codice progetto: “2020BKK3W9_001” (research area PE5) – Partecipante al Programma di ricerca