Biografia

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La Dott.ssa Marilisa Leone è nata il 28 aprile 1975. Ha conseguito la Laurea in Chimica (110/110 e lode) nel 1999 e il Dottorato di Ricerca in Scienze Chimiche (Tematica: NMR di proteine) nel 2003 presso l'Università “Federico II” di Napoli. Ha acquisito grande esperienza sulle tecniche NMR per lo studio della struttura e interazioni di proteine e nel campo del “drug discovery” presso il “Burnham Institute for Medical Research” di San Diego (USA) (2002-2003 e 2005-2009). Nel 2009 è stata assunta come ricercatrice a tempo indeterminato dal Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR-IBB). Attualmente è coautrice di oltre 100 articoli su riviste internazionali “peer-reviewed” e membro del comitato editoriale della rivista NPG "Scientific Reports" e della rivista MDPI "Molecules".
PREMI (Maggio 2026) da Springer Nature (Rivista "Scientific Reports") Editor of Distinction Awards – Author Service Award 2026 – Editorial Contribution Award 2026; (Maggio 2025) da Springer Nature (Rivista "Scientific Reports") Editor of Distinction Awards – Author Service Award 2025 – Editorial Contribution Award 2025; (gennaio 2022-gennaio 2027) Investigator Grant (IG26121 - AIRC: Associazione Italiana per la Ricerca sul Cancro); (gennaio 2015-gennaio 2018) My First Airc Grant (MFAG15831 - AIRC: Associazione Italiana per la Ricerca sul Cancro); (Settembre 2006) Vincitrice del Premio per giovani ricercatori della Società Chimica Italiana – Divisione di Chimica dei sistemi biologici "Gastone De Santis-ITALFARMACO-2006".
Url: https://www.airc.it/ricercatori/i-nostri-ricercatori/marilisa-leone; https://communities.springernature.com/posts/editor-story-dr-marilisa-leone

Interessi di ricerca

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CAPACITÀ E COMPETENZE TECNICHE: Espressione e purificazione di proteine; acquisizione e analisi di dati NMR; progettazione di librerie di peptidi / piccole molecole per approcci di screening basati su NMR; tecniche NMR in “drug discovery”; calcoli di struttura di proteine e peptidi mediante dati NMR; docking molecolare e progettazione di farmaci.
PAROLE CHIAVE: Biologia Strutturale; NMR; Scoperta di Farmaci; Analisi Conformazionale; Proteine; Peptidi; Interazioni proteina-proteina (PPI); Molecole Modulatrici di PPI; Progettazione di Farmaci basata sulla Struttura; Modellistica Molecolare; Docking; Cancro; EphA2; domini SAM (Sterile Alpha Motif).
LINEE DI RICERCA:
-Analisi conformazionale di peptidi bioattivi e peptidomimetici (Peptidi antitumorali (doi: 10.1016/j.bioorg.2022.105680); Peptidi antimicrobici (doi:10.2147/IJN.S89610); Peptidi auto-assemblanti (doi: 10.1021/acsabm.4c01409); PNA (Acidi Nucleici Peptidici) (doi: 10.1021/acs.bioconjchem.3c00200); Coniugati peptide-farmaco per il rilascio mirato di farmaci (doi: 10.3390/pharmaceutics14081544); Sonde peptidiche per diagnostica per immagini (doi: 10.1038/s41598-017-00332-3)).
-Studi metabolomici qualitativi per l'identificazione di composti bioattivi in ​​estratti naturali
(doi: 10.1007/s12033-019-00154-w).
-Analisi conformazionale di acidi nucleici e delle loro interazioni
(doi: 10.3389/fchem.2020.568575).
-Studio della struttura e della dinamica di proteine ​​coinvolte nel cancro
(doi: 10.1021/bi300141h).
-"Drug discovery" basato su NMR. Caratterizzazione delle interazioni proteina-proteina e proteina-ligando (doi: 10.1021/acs.jmedchem.4c01459).

Pubblicazioni scelte

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1) The Interaction between the Tyrosine Kinase Receptor EphA2 and RNF5: Structural Insights from an In Silico Approach. Vincenzi M, Mercurio FA, Scognamiglio PL, Pirone L, Pedone EM, Leone M. Comput Struct Biotechnol J. 2026 Jul 17;35(1):0166. doi: 10.34133/csbj.0166.
2) Cataract-related mutations in EphA2: a survey of literature data and the relevance of the receptor Sam domain. Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M. Expert Opin Ther Targets. 2025 Apr-May;29(4-5):239-265. doi: 10.1080/14728222.2025.2500422.
3) Sam-Sam Association Between EphA2 and SASH1: In Silico Studies of Cancer-Linked Mutations. Vincenzi M, Mercurio FA, Autiero I, Leone M.Molecules. 2025 Feb 5;30(3):718. doi: 10.3390/molecules30030718.
4) Exploring a Potential Optimization Route for Peptide Ligands of the Sam Domain from the Lipid Phosphatase Ship2. Vincenzi M, Mercurio FA, La Manna S, Palumbo R, Pirone L, Marasco D, Pedone EM, Leone M. Int J Mol Sci. 2024 Oct 2;25(19):10616. doi: 10.3390/ijms251910616.
5) Inhibition of the EphA2-Sam/Ship2-Sam Association through Peptide Ligands: Studying the Combined Effect of Charge and Aromatic Character.Vincenzi M, Mercurio FA, Palumbo R, La Manna S, Pirone L, Marasco D, Pedone EM, Leone M. J Med Chem. 2024 Sep 26;67(18):16649-16663. doi: 10.1021/acs.jmedchem.4c01459.

Progetti in evidenza

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Sviluppo di potenziali agenti antitumorali mirati al recettore EphA2 (Progetto AIRC IG26121)
https://www.airc.it/ricercatori/i-nostri-ricercatori/marilisa-leone
PI: Marilisa Leone (I Ricercatore)
Fellow: Marian Vincenzi
Collaboratori interni: Daniela Marasco (Ricercatrice Associata -Professore Ordinario Università Federico II - Napoli); Rosanna Palumbo (I Ricercatore); Luciano Pirone (Ricercatore); Emilia Pedone (I Ricercatore); Flavia Anna Mercurio (Ricercatrice).
L'obiettivo generale della ricerca è progettare molecole antagoniste delle interazioni eterotipiche tra domini SAM (Sterile Alpha Motif) che coinvolgono il recettore EphA2, e valutarne la capacità di modulare l'endocitosi recettoriale e la conseguente degradazione. EphA2 è sovraespresso in molti tumori e presenta diverse attività pro-tumorali; il processo di endocitosi del recettore è oggetto di studio come possibile strategia per ridurre la malignità tumorale.
Il progetto si avvale di un approccio multidisciplinare basato sull'uso estensivo di tecniche di NMR (Risonanza Magnetica Nucleare) in soluzione, strumenti di bioinformatica strutturale, CD (Dicroismo Circolare), ITC (Calorimetria a Titolazione Isoterma), BLI (Interferometria a Bio-strato), MST (Termoforesi su microscala) e saggi cellulari in vitro.